ArtykułyGMOSłownikPracaStudiaForum
Aktualności:Organizmy transgeniczne, GMOKlonowanieKomórki macierzysteNowotwory, rakWirusologia, HIV, AIDSGenetykaMedycyna i fizjologiaAktualności biotechnologiczneBiobiznes

Katalaza (Catalase)

Tlenowe życie jest niebezpieczne. Potrzebujemy tlenu by zasilał nasze komórki, jednak jest to reaktywna cząsteczka, która może być powodem poważnych problemów jeśli nie jest dokładnie kontrolowana. Jednym z niebezpieczeństw jest to, iż tlen może być łatwo przekształcony w inne reaktywne związki. Elektrony wewnątrz naszych komórek są stale przenoszone z miejsca na miejsce przez związki przenoszące elektrony, jednymi z nich są ryboflawina i niacyna. Jeśli tlen wpadnie na jedną z cząsteczek transportujących, może dojść do przeniesienia elektronu na nią. To zmienia cząsteczki tlenu w niebezpieczne molekuły takie jak rodniki ponadtlenkowe czy nadtlenek wodoru, które potrafią zaatakować delikatne atomy siarki i jony metali w białkach. Co gorsza, wolne jony żelaza w komórce od czasu do czasu przekształcają nadtlenek wodoru w rodniki hydroksylowe. Te śmiercionośne cząsteczki atakują i mutują DNA. Jedna z teorii, choć ciągle kontrowersyjna, mówi że tego typu tlenowe uszkodzenia akumulują się z upływem lat, powodując starzenie.

KatalazaAntyoksydanty na ratunek

Na szczęście, komórki tworzą wiele enzymów antyoksydacyjnych by walczyć ze śmiercionośnymi efektami ubocznymi życia tlenowego. Dwójką ważnych graczy są dysmutaza pondtlenkowa, która przekształca rodniki ponadtlenkowe w nadtlenek wodoru i katalaza, przekształcająca nadtlenek wodoru w wodę i tlen cząsteczkowy. Ich występowanie, w zakresie od 0,1 % białek w komórce Escherichia coli aż do jednej czwartej wszystkich białek w pewnych typach komórek, pokazuje jak ważne to są enzymy. Tak wiele cząsteczek katalazy patroluje komórkę, odpowiadając na stale powstający nadtlenek wodoru i utrzymując jego bezpieczny poziom.

Lepiej, silniej, szybciej

Katalazy są jednymi z najwydajniejszych enzymów w komórkach. Każda cząsteczka katalazy potrafi rozłożyć miliony cząsteczek nadtlenku wodoru w sekundę. Pokazana tu krowia katalaza (rekord PDB 8cat) i nasze własne katalazy korzystają w tej szybkiej reakcji z pomocy jonu żelaza. Enzym składa się z czterech identycznych podjednostek, każda z własnym, położonym głęboko we wnętrzu, centrum aktywnym. Pokazany na zielono jon żelaza jest uchwycony w centrum podobnej do dysku grupy hemowej.
Katalazy to niezwykle stabilne enzymy, ponieważ są zmuszone walczyć przeciw reaktywnym cząsteczkom. Zwróć uwagę, w jaki sposób cztery łańcuchy przeplatają się, utrzymując prawidłowy kształt całego kompleksu.

Rodzaje katalaz

Różne typy katalaz są tworzone przez różne typy komórek. Wiele jest dostępnych do badań, w PDB. Chroniąca nasze czerwone krwinki katalaza, pokazana po lewej, na podstawie rekordu PDB 1qqw, składa się z czterech identycznych podjednostek a do przeprowadzenia reakcji wykorzystuje grupy hem/żelazo. Wiele bakterii usuwa nadtlenek wodoru dużo większą katalazą, pokazaną w środku na podstawie rekordu PDB 1iph, która wykorzystuje podobny układ żelaza i hemu. Inne bakterie chronią siebie przy pomocy całkiem odmiennej katalazy, która używa jonów manganu zamiast hemu, jak widać to po prawej stronie rysunku, na podstawie rekordu PDB 1jku. Po więcej informacji na temat katalaz, z punktu widzenia genomiki, zobacz stronę Protein of the Month w portalu European Bioinformatics Institute.

Katalazy

Odkrywanie struktury

Katalaza niszczy nadtlenek wodoru w dwóch etapach. Po pierwsze, cząsteczka nadtlenku wodoru wiąże się i jest rozrywana na fragmenty. Jeden atom tlenu jest odrywany i dołączany do atomu żelaza, zaś reszta jest uwalniana jako nieszkodliwa woda. Potem, wiąże się druga cząsteczka nadtlenku wodoru. Tak samo jest rozrywana a części łączone z atomem tlenu związanym do żelaza, uwalniając wodę i gazowy tlen. Rekord PDB 2cag uchwycił katalazę w środku w środku tej dwustopniowej reakcji. Atom tlenu jest związany do żelaza, gotowy do związania drugiej cząsteczki nadtlenku wodoru. Pokazane tu aminokwasy histydyna i asparagina asystują w reakcji. Mała cząsteczka po lewej jest inhibitorem, który naukowcy użyli do zatrzymania enzymu w tym ciekawym stanie, co dało im niezbędny czas na jej zbadanie.

Katalaza StrukturaTa ilustracja została wykonana programem RasMol. Możesz stworzyć podobne klikając na kod struktury i wybierając jedną z opcji w panelu *View Structure*. Kiedy będziesz samemu oglądać te struktury, upewnij się że pobrałeś właściwą biologiczną strukturę, która zawiera wszystkie cztery łańcuchy, dla 8cat i 2cag (należy wybrać zakładkę *Download files* a następnie pobrać plik przez link *Biological Unit Coordinates* - dop. tłum.). Lista wszystkich wpisów do bazy PDB związanych z katalazami na dzień 1 września 2004 jest dostępna tutaj. Po więcej informacji na temat katalazy, kliknij tutaj.

Oryginalna podstrona w "Molecule of the Month", by David S. Goodsell: Catalase.