Lucyferaza (Luciferase)
David S. Goodsell, tłum. Grzegorz Czerwonka | 2008-04-25
Pamietasz kiedy po raz pierwszy widziałeś robaczka swiętojańskiego?Jeśli mieszkasz gdzieś pomiędzy Rocky Mountains a wschodnim wybrzeżem USA, prawdopodobnie goniłeś za świetlikami, gdy byłeś dzieckiem. Jeśli mieszkasz w innej cześci świata, jak ja, pewnie miałeś przyjemność odkryć świetliki podczas letnich wakacji. Są one jednym z najpiękniejszych cudów ciepłych letnich wieczorów.
Świeć mały świetliku, świeć
Zimne, żółtawe światło świetlików jest wytwarzane przez enzym lucyferazę, pokazny w wejściu PDB 2d1s. Wytwarzanie światła nie jest prostym procesem - wymaga mnóstwa energii. Na wytworzenie pojedynczego protonu zielonego światła potrzeba w przybliżeniu tyle samo energii, ile jest wytwarzane podczas rozpadu ośmiu cząsteczek ATP. Lucyferaza więc wykorzystuje wyskooenergetyczny proces do wytawarzania światła. Istnieje również kofaktor nazwany lucyferyną, który tworzy ścisły kompleks z tlenem, zużywając do tego cząsteczę ATP. Gdy utleniona lucyferyna rozpada się, tworzy dwutlenek węgla, który odlącza się pozostawiając za sobą mocno wzbudzoną formę emitującą światło.
Oświetlając drogę
Skoro reakcja emisji światła przeprowadzana przez lucyferazę jest samoistna i wymaga tylko tlenu i ATP, mądrzy naukowcy użyli jej jako narzędzia w badaniach naukowych. Można ją wykorzystać wewnątrz komórki jako czujnik, który świecąc informuje o zawartości ATP. Lycferaza została także przymocowana do innych białek, aby pomóc w ich lokalizacji w żywym organizmie. Światło jest często zbyt słabe żeby śledzić pojedyncze komórki, ale użyto go do oznaczania dużych zbiorowisk komórek nowotworowych. Obserwując świecące komórki, naukowcy śledzą wzrost i przerzuty komórek rakowych i sprawdzają czy nowe terapie antynowotworowe hamują ich wzrost.
Blask w ciemności
Chemiczny trik biolumiescencji został odkryty wiele razy podczas ewolucji życia przez bakterie, grzyby, morskie anemones, dinoflagellates i oczywiście przez świetliki. W każdym z tych przypadków występuje lucyferaza, która wykorzystuje kofaktor lucyferynę wiążącą tlen. Białka te bardzo sie od siebie rożnią. Lucyferyny mają rożne kształty i wielkości, co wskazuje na to, że wyewoluowały niezależnie od siebie aby pełnić tę samą funkcję. Dwa przykłady są pokazane obok. Ten z lewej strony pochodzi z bakterii (PDB wejście 1brl), a ten z prawej jest z dinoflagellates i jest odpowiedzialny za zielonkawy blask dochodzacy z załamujących sie morskich fal (PDB wejście 1vpr). Zauważ, że obie struktury przedstawiają tylko proteinę lucyferazy, brakuje w nich ich kofaktorów lucyferyn.
Odkrywanie struktury
Kolor światła emitowanego przez lucyferazę jest silnie uzależniony od rodzaju aminokwasów otaczających lucyferynę. Wejście PDB 2dls(z lewej strony) przedstawia strukturę lucyferazy z japońskiego świetlika. Normalnie emituje zielonkawo-żółte światło. Jeśli zamienimy jeden aminokwas - serynę na asparaginę, kolor światła zmieni się na czerwony, tak jak to widac w wejściu PDB 2dlt (z prawej strony). Zadziwiająco, zmiana ta zachodzi w miejscu dość odległym od lucyferyny, a zmiana koloru jest prawdopodobnie spowodowana małą zmianą w upakowaniu aminokwasów i zmianą giętkości struktury wokół lucyferyny.
Obrazy te zostały stworzone programem RasMol. Możesz stworzyć podobne obrazy klikając na kod struktury i wybierając jedną z opcji w panelu *View Structure*.
Lista powiązanych z lucyferazą wejść PDB jest określona przez przeszukiwanie ze słowem kluczowym z 2 czerwca 2006 roku i jest dostępna tutaj. Wiecej informacji o lucyferazie, kliknij tutaj.
Oryginalna podstrona w "Molecule of the Month", by David S. Goodsell: Luciferase.